Eric Collet, lauréat du prix Alajos Kálmán 2022 distinguée par l'European Crystallography Association, nous livre un aperçue de ses récents résultats basés sur les techniques ultrarapides et la photocristallographie.

Lukáš Gajdos obtained his PhD degree in Structural biology at the University Grenoble Alpes and the Institut Laue-Langevin in Grenoble under the supervision of Dr. Anne Imberty from the Centre de Recherches sur les Macromolécules Végétales (CERMAV, CNRS). The main topic of his research was structural studies of lectins that are involved in bacterial infection using neutron macromolecular crystallography (NMX).

Paul Claudel écrivait cette phrase  en 1929  dans son ouvrage "Le soulier de satin". Tel aurait pu être le titre du nouvel article paru en 2020 dans la revue "Physical Review B", de l'équipe rennaise de cristallographie physique de Bertrand Toudic, article consacré à l'étude de mise(s) en ordre multiples dans un MOF et intitulé "Symmetry breakings in a metal organic framework with a confined guest". Dans cet article, ils lèvent le voile sur une série de transitions de phases particulièrement complexes qui impliquent tour à tour une mise en ordre des spins des atomes de fer constituant le MOF [Fe(tvp)2(NCS)2], puis une mise en ordre des ligands et finalement une mise en ordre des molécules de benzaldéhyde insérées au sein du MOF.

Dans un article paru en 2018 sur le site de l'Association Française de Cristallographie, Samuel Tranier et Jean-Denis Pedelacq rapportent comment la caractérisation par rayons-X d'une enzyme mangeuse de PET aide à comprendre le mécanisme de la dépolymérisation enzymatique du polytéréphtalate d’éthylène (PET). Ils écrivent à la fin de leur article que tout reste à optimiser avant de pouvoir envisager une application industrielle. Depuis les travaux n'ont pas cessé: dans un article paru dans Nature (Avril 2020), des chercheurs toulousains et auvergnats décrivent une étape importante pour une application industrielle et comment la biologie structurale a été décisive pour guider les modifications à apporter pour améliorer les performances de l’enzyme.

En clotûre du centenaire de la diffraction de poudres  C. Kouvatas, T. Bataille (ISCR, Rennes) et F. Goutenoire (IMMM, Le Mans) commentent un nouveau développement dans le domaine de l'analyse quantitative de phases cristallines, probablement l'application la plus importante de la diffraction de poudres (H. Toraya:  « A new method for quantitative phase analysis using X-ray powder diffraction: direct derivation of weight fractions from observed integrated intensities and chemical compositions of individual phases » - J. Appl. Cryst., 2016, 49, 1508-1516).

La session 4 du colloque 2016 de l'Association Française de Cristallographie était dédiée au couplage de la diffusion, la diffraction et la spectroscopie. Daniel Chateigner (Laboratoire de Cristallographie et Sciences des Matériaux à Caen) analyse quelques développements récents dans le domaine du couplage de la réflectivité des rayons-X et la fluorescence des rayons-X en incidence rasante.

« La révolution n'est pas cristallisée: une nouvelle méthode balaie la biologie structurale ». C'est ainsi que Nature commente fin 2015 les développements récents en Cryo-MET. Patrick Bron et Stefano Trapani ( Centre de Biochimie Structurale, Montpellier ) commentent ces développements en prenant comme exemple l'étude récente publiée dans Nature par une équipe Strasbourgeoise de l'Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire.

Les évolutions dans le domaine de la diffraction des électrons sont très importantes ces dernières années ce qui a permis de résoudre beaucoup plus facilement qu'avant des structures cristallines par  la technique de précession des électrons. Philippe Boullay, Damien Jacob et Pascal Roussel commentent ici un article récent ( Palatinus et al., Acta Cryst A71(2015), 235-244 ) qui décrit une autre avancée très importante, i.e. l'utilisation de la théorie dynamique de la diffraction des électrons pour les données obtenues par la précession des électrons en mode tomographique, qui permet d'affiner des structures jusqu'à une fiabilité pas trop loin de celle des affinements sur données rayons-X.

Denis Gratias commente un article récemment paru dans Acta Crystallographica B (U. Grimm, Acta Cryst. (2015). B71, 258-274) qui touche les fondements de la cristallographie.