Dans un article paru en 2018 sur le site de l'Association Française de Cristallographie, Samuel Tranier et Jean-Denis Pedelacq rapportent comment la caractérisation par rayons-X d'une enzyme mangeuse de PET aide à comprendre le mécanisme de la dépolymérisation enzymatique du polytéréphtalate d’éthylène (PET). Ils écrivent à la fin de leur article que tout reste à optimiser avant de pouvoir envisager une application industrielle. Depuis les travaux n'ont pas cessé: dans un article paru dans Nature (Avril 2020), des chercheurs toulousains et auvergnats décrivent une étape importante pour une application industrielle et comment la biologie structurale a été décisive pour guider les modifications à apporter pour améliorer les performances de l’enzyme.

En clotûre du centenaire de la diffraction de poudres  C. Kouvatas, T. Bataille (ISCR, Rennes) et F. Goutenoire (IMMM, Le Mans) commentent un nouveau développement dans le domaine de l'analyse quantitative de phases cristallines, probablement l'application la plus importante de la diffraction de poudres (H. Toraya:  « A new method for quantitative phase analysis using X-ray powder diffraction: direct derivation of weight fractions from observed integrated intensities and chemical compositions of individual phases Â» - J. Appl. Cryst., 2016, 49, 1508-1516).

La session 4 du colloque 2016 de l'Association Française de Cristallographie était dédiée au couplage de la diffusion, la diffraction et la spectroscopie. Daniel Chateigner (Laboratoire de Cristallographie et Sciences des Matériaux à Caen) analyse quelques développements récents dans le domaine du couplage de la réflectivité des rayons-X et la fluorescence des rayons-X en incidence rasante.

« La révolution n'est pas cristallisée: une nouvelle méthode balaie la biologie structurale Â». C'est ainsi que Nature commente fin 2015 les développements récents en Cryo-MET. Patrick Bron et Stefano Trapani ( Centre de Biochimie Structurale, Montpellier ) commentent ces développements en prenant comme exemple l'étude récente publiée dans Nature par une équipe Strasbourgeoise de l'Institut de Génétique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire.

Les évolutions dans le domaine de la diffraction des électrons sont très importantes ces dernières années ce qui a permis de résoudre beaucoup plus facilement qu'avant des structures cristallines par  la technique de précession des électrons. Philippe Boullay, Damien Jacob et Pascal Roussel commentent ici un article récent ( Palatinus et al., Acta Cryst A71(2015), 235-244 ) qui décrit une autre avancée très importante, i.e. l'utilisation de la théorie dynamique de la diffraction des électrons pour les données obtenues par la précession des électrons en mode tomographique, qui permet d'affiner des structures jusqu'à une fiabilité pas trop loin de celle des affinements sur données rayons-X.

Denis Gratias commente un article récemment paru dans Acta Crystallographica B (U. Grimm, Acta Cryst. (2015). B71, 258-274) qui touche les fondements de la cristallographie.